Invitrogen™ ELISA-Kit für Maus-Tau (Gesamt)

Beschreibung

Der Maus Tau (Gesamt) ELISA quantifiziert Ms Tau in humanen Hirnhomogenaten, Zelllysaten, gepufferten Lösungen oder Zellkulturmedien. Der Assay erkennt ausschließlich sowohl natürliches als auch rekombinantes Ms Tau, unabhängig vom Phosphorylierungszustand. Verfahrensprinzip Der Maus Tau-Festphasen-Sandwich-ELISA (Enzym-Linked Immunosorbent-Assay) misst die Menge des Zieles, das zwischen einem zusammenpassenden Antikörperpaar gebunden ist. Ein zielspezifischer Antikörper wurde in den Wells der mitgelieferten Mikrotiterplatte vorbeschichtet. Proben, Standards oder Kontrollen werden dann in diese Wells gegeben und binden an den immobilisierten Antikörper (Capture). Das Sandwich entsteht durch Zugabe des zweiten Antikörpers (Detektor), dann wird eine Substratlösung hinzugefügt, die mit dem Enzym-Antikörper-Zielkomplex reagiert und ein messbares Signal erzeugt. Die Intensität dieses Signals ist direkt proportional zur Konzentration des in der Originalprobe vorhandenen Ziels. Strenge Validierung Jede hergestellte Charge dieses ELISA-Kits ist auf Kriterien wie Empfindlichkeit, Spezifität, Präzision und Chargenkonsistenz geprüft. Weitere Informationen zur Validierung werden in der Bedienungsanleitung angegeben.

Das Tau-Protein ist ein mikrotubuli-assoziiertes Protein in Nervenzellen, vorwiegend auf Axonen. Die Funktion des Tau-Proteins besteht darin, die Tubulin-Polymerisation zu fördern und Mikrotubuli zu stabilisieren. Der C-Terminus bindet Mikrotubuli in Axonen, während der N-Terminus Plasmamembran-Komponenten in Nervenzellen bindet, was darauf hinweist, dass Tau als Verbindungsprotein zwischen beiden dient. Die Axon-Polarität wird durch die Tau/MAPT-Lokalisierung (in der Nervenzelle) in der durch das Zentrosom definierten Domäne des Zellkörpers vorgegeben. Kurze Isoformen ermöglichen eine Plastizität des Cytoskeletts, während längere Isoformen möglicherweise bevorzugt bei seiner Stabilisierung eine Rolle spielen. Tau ist in seiner hyper-phosphorylierten Form der Hauptbestandteil von paarigen helikalen Filamenten (PHF), dem Baustein von neurofibrillären Läsionen im Gehirn bei Morbus Alzheimer. Die Hyperphosphorylierung beeinträchtigt die Mikrotubuli-bindende Funktion von Tau, was zur Destabilisierung der Mikrotubuli im Gehirn von Alzheimer-Patienten und letztlich zur Degeneration der betroffenen Neuronen führt. Tau wird von zahlreichen Serin/Threonin-Kinasen phosphoryliert, darunter GSK-3-beta, Proteinkinase A (PKA), Cyclin-abhängiger Kinase 5 (CDK5) und Caseinkinase II. Hyper-phosphoryliertes Tau findet sich in neurofibrillaren Läsionen in einer Reihe von Erkrankungen des Zentralnervensystems, wie Morbus Pick/frontotemporale Demenz, kortikobasale Degeneration und progressive supranukleare Paralyse.

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